O echipă de cercetători ai Universității ‘Babeș-Bolyai’ (UBB) din Cluj-Napoca a publicat recent, în colaborare cu parteneri externi, un studiu în domeniul biochimiei structurale, care oferă o perspectivă nouă asupra a ceea ce se numește ‘perspectiva observatorului’.
‘O echipă de cercetători ai Universității Babeș-Bolyai a publicat recent, în colaborare cu parteneri externi, un studiu notabil pentru cercetările în domeniul biochimiei structurale. Apărut în revista Nature Communications, studiul a fost realizat cu ajutorul unor tehnologii de vârf – lasere de mare putere în domeniul femtosecundelor, cristalografie avansată și calcule de structură electronică moleculară – și oferă o perspectivă nouă asupra ‘efectului observatorului’, reinterpretând natura speciilor de fier de valență înaltă din biologie’, se arată într-un comunicat trimis vineri de UBB.
Potrivit sursei citate, proteinele care conțin fier, precum hemoglobina, se află în centrul multor procese biologice esențiale, cum ar fi transportul oxigenului molecular, detoxifierea peroxizilor, metabolizarea medicamentelor în ficat și altele. În aceste procese, fierul ajunge adesea într-o stare neobșnuită de oxidare cunoscută sub numele de Fe(IV). Deși studiate de peste un secol și prezente ca elemente centrale în manualele de chimie bioanorganică, speciile biologice de Fe(IV) continuă să ridice întrebări. Studiul la care au participat cercetătorii UBB propune o explicație pentru una dintre acestea, respectiv aceea a legăturii dintre fier și oxigen.
‘O componentă spectaculoasă tehnic în studiul prezent este că radiația (‘lumina’) folosită pentru măsurarea distanței fier-oxigen poate de fapt schimba tocmai acea distanță – iar schimbarea are loc chiar dacă molecula este imobilizată în cristal, sau dacă măsurătoarea este extrem de rapidă – în domeniul femtosecundelor. În știință, astfel de efecte sunt cunoscute ca principiu și denumite ‘efectul observatorului’ (sau, în științe sociale, ‘paradoxul observatorului’). Este însă prima dată când un astfel de efect se observă pe o scală atât de rapidă în proteine’, a declarat, citat în comunicat, prof. univ. dr. Radu Silaghi-Dumitrescu, unul dintre cercetătorii UBB care au contribuit la realizarea studiului.
Conform sursei citate, contribuția cercetătorilor UBB a vizat tocmai analiza structurii electronice a centrilor de fier din proteine și propunerea explicației neașteptate pentru datele aparent contradictorii obținute din experimente.
Echipa UBB a fost formată din cadre didactice și cercetători de la Facultatea de Chimie și Inginerie Chimică, Institutul de Cercetare ‘Raluca Ripan’ și platforma INSPIRE – dr. Adrian M. V. Brânzanic, dr. Maria Lehene și prof. Radu Silaghi-Dumitrescu – și a avut finanțare din fonduri europene PNRR și POC.
Studiul a fost realizat în colaborare cu parteneri de la University of Essex și Diamond Light Source (Anglia), SLAC și Lawrence Berkeley National Laboratories (SUA), respectiv Universitatea din Lund (Suedia). AGERPRES/(AS – redactor: Marius Septimiu Avram, editor: Anamaria Constantin, editor online: Andreea Lăzăroiu)
Conținutul website-ului www.agerpres.ro este destinat
exclusiv informării publice. Toate informaţiile publicate pe acest site de către AGERPRES sunt protejate de
dispoziţiile legale incidente. Sunt interzise copierea, reproducerea, recompilarea, modificarea, precum şi orice
modalitate de exploatare a conţinutului acestui website. Informaţiile transmise pe www.agerpres.ro pot fi preluate, în conformitate cu legislaţia aplicabilă,
în limita a 500 de semne. Detalii în secţiunea Condiţii de utilizare. Dacă sunteţi interesaţi de preluarea
ştirilor AGERPRES, vă rugăm să contactaţi Direcţia Marketing – marketing@agerpres.ro.